زیست تبدیل آلفا-سنتونین به 2،1-دی هیدروسنتونین با استفاده از قارچ Trichoderma virens

نوع مقاله : مقاله پژوهشی

نویسندگان

گروه شیمی آلی و معدنی، دانشکده علوم شیمی و نفت، دانشگاه شهید بهشتی، ص. پ.1983969411، تهران ، ایران

چکیده

با توجه به ویژگی های منحصر به فرد کاتالیزورهای زیستی از جمله ماهیت غیرسمی و زیست تخریب پذیربودن آنها، این کاتالیزورها کاندیدای مناسبی برای واکنش های اکسایش، احیا، هیدرولیز و... می باشند. از طرف دیگر با توجه به اهمیت ترکیبات طبیعی و لزوم ایجاد اصلاحات ساختاری در آن ها به منظور دستیابی به ترکیبات با خواص دارویی بالاتر، این ترکیبات می توانند سوبستراهای مناسبی برای کاتالیزورهای زیستی باشند.
از این رو در این پژوهش واکنش زیست تبدیل  ترکیب طبیعی سنتونین به وسیله قارچ Trichoderma virens مورد بررسی قرار گرفت. پس از 12 روز،  واکنش جمع آوری شده و محصول جداسازی شد. پس از شناسایی محصول با استفاده از طیف سنجی مغناطیس هسته پروتون و کربن و مقایسه آن با مقالات قبلی،  فرآورده 2،1-دی هیدروسنتونین با بازدهی 47.3% به عنوان محصول غالب شناسایی شد.  برای احیای پیوند دوگانه کربن-کربن با استفاده از روش های شیمیایی نیاز به استفاده از کاتالیزورهای فلزی و گاز هیدروژن می باشد اما در مطالعه حاضر گونه T. virens توانایی کاتالیزوری بالایی در کاهش پیوند دوگانه کربن کربن از خود نشان داد.

کلیدواژه‌ها


[1] Chadwick M., Trewin H., Gawthrop F., Wagstaff C., Int. J. Mol. Sci., 2013, 14, 12780-12805.
 
[2] Wang J., Su S., Zhang S., Zhai S., Sheng R., Wu W., Guo R., Eur. J. Med. Chem., 2019, 175, 215-233.
 
[3] Faber K., Biotransformations in organic chemistry: a textbook., Springer, Heidelberg, 2011, 6th edition.
 
[4] Gandomkar S., Habibi Z., J. Mole. Catal. B: Enzym., 2014, 110, 59–63.
 
[5] Colaco D., Furtado I., Naik U., Mavinkurve S., Paknikar S., Lett. Appl. Microbiol., 1993, 17, 212–214.
 
[6] Bustos D., A. Re. Org. Chem., 2012, 2, 1–6.
 
[7] Hegazy M. E. F., Kuwata C., Matsushima A., Ahmed A. A., Hirata T., J. Mole. Catal. B: Enzym., 2006, 39, 13–17.
 
[8] Kutney JP., Singh AK., Can. J. Chem., 1984, 62, 2813-2817.
 
[9] Iida M., Hatori Y., Yamakawa K., Iizuka H., Z. Allg. Mikrobiol., 1981, 21, 587–590.
 
[10] Lamm A. S., Chen A. R., Reynolds W. F., Reese P. B., J. Mole. Catal B: Enzym., 2009, 59, 292–296.
 
[11] Iida M., Mikami A., Yamakawa K., Nishitani K., J. Ferment. Technol., 1988, 66, 51–55.
 
[12] Ata A., Nachtigall J. A., Z. Naturforsch. C. Bio. Sci., 2004, 59, 209–214.
 
[13] Yang L., Dai J. g., Sakai J.I., Ando M., J. Asian. Nat. Prod. Res., 2006, 8, 317–326.
 
[14] Yang L., Dai J., Sakai J., Ando M., Biotechnol. Lett., 2005, 27, 793–797.
 
[15] El-Feraly F., Benigni D., McPhail A., J. Chem. Soc., Perkin Trans., 1983, 1, 355–364.
 
[16] Blay G., Cardona L., Garcia B., Pedro JR., Studies in Natural Products Chemistry. 2000, 24, 53-129.
 
[17] Otoguro K., Iwatsuki M., Ishiyama A., Namatame M., Nishihara-Tukashima A., Kiyohara H., Hashimoto T., Asakawa Y., Ōmura S., Yamada H., Phytochemistry., 2011, 72, 2024–2030.